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La lipoxygénase (LOX) catalyse l’incorporation d’une molécule d’oxygène sur un acide gras polyinsaturé pour former un hydroperoxyde (ROOH). Cette réaction s’accompagne de la formation de radicaux libres instables et très réactifs. Au cours du pétrissage d’une farine de blé tendre, la cooxydation des pigments caroténoïdes et des composés thiols par ces radicaux libres contribue aux propriétés rhéologique et organoleptique de la pâte. Dans un système modèle, nous avons comparé à différents pH l’effet de l’activité LOX de soja en présence d’acide linoléique (AL) sur la cooxydation d’un thiol de bas poids moléculaire, le glutathion (GSH), et d'une protéine riche en thiols, l’alcool déshydrogénase (ADH). Les deux formes oxydée (GSSG) et réduite (GSH) du glutathion ainsi que les hydroperoxydes (ROOH) et les hydroxyacides (ROH) sont séparées et quantifiées par chromatographie liquide de haute performance (CLHP) couplée à une détection UV à 234 nm. L’activité enzymatique de l’ADH est suivie par spectrophotomètrie à 340 nm. La consommation des fonctions thiols de l’ADH est suivie par la méthode d’Ellman. En présence de LOX et d’AL, la consommation de GSH dépend du pH. Très faible à pH 6,5, elle est optimale à pH 8,5. Le GSH est essentiellement oxydé en GSSG mais l’oxydation n’est jamais totale. La quantité de GSSG apparue est proportionnelle à la quantité de ROH apparue bien que toujours supérieure. En présence d'ADH, une perte significative de thiols est observée à pH 6,5 parallèlement à l'apparition de ROH. On observe également une perte de l’activité enzymatique de l'ADH.

Article complet à lire dans la revue Industrie des Céréales numéro 138, page(s) 12-15, référence 138/12.