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L’acide férulique (AF), acide phénolique majoritairement présent la farine, se retrouve essentiellement sous forme estérifiée aux chaînes d’arabinoxylanes (AXA). La fixation de l’AF sur un noyau phénolique porté par la chaîne latérale d’une tyrosine (TYR) incorporée dans une protéine du gluten a été proposée. La formation de ce type de liaison, conduisant à la formation d’un polymère mixte AXA-protéine, est susceptible d’être catalysée par le système peroxydase/ H2O2 .Cependant, alors que l’AF est un substrat reconnu des peroxydases, la TYR a toujours été décrite comme étant un très mauvais substrat de ces enzymes. Dans un premier temps, nous avons déterminé les conditions optimales d’oxydation in vitro de la TYR par la peroxydase de Raifort (HRP) et les peroxydases du blé. L’étude a été réalisée par spectrophotométrie et par CLHP couplée à une double détection (UV et fluorescence). Dans un second temps, nous avons étudié la possibilité de former en milieu modèle, une liaison entre l’AF et la TYR. Nous avons ainsi fixé les conditions de concentrations en substrats pour lesquelles l’oxydation de la TYR par la peroxydase est favorisée par rapport à celle de l’AF, lorsque l’enzyme est en présence simultanée d’AF, de TYR et d’H2O2. A plus long terme, les connaissances des conditions favorisant la formation de cette liaison TYR-AF devraient permettre d’envisager la création, en milieu modèle, d’un réseau. L’étude des caractéristiques de ce réseau permettrait alors d’augmenter ou de limiter sa formation au cours du pétrissage, conduisant à une modification des propriétés rhéologiques de la pâte à pain.

Article complet à lire dans la revue Industrie des Céréales numéro 144, page(s) 33-36, référence 144/33.