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MOULIN À PAROLES

Oxydation de la tyrosine par la peroxydase du blé en présence de cystéine, de glutathion et d’acides cinnamiques

01/10/2010
Lalatiana RAKOTOZAFY, Molobaly SIDIBE, Annie FALGUIÈRES, Vanessa LEMAÎTRE, Clotilde FERROUD, Jacques POTUS, Jacques NICOLAS
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La peroxydase cationique purifiée du germe de blé (FC1) catalyse l’oxydation de la tyrosine, acide aminé aromatique constitutif des protéines du gluten. Dans des conditions contrôlées et en présence d’eau oxygénée, plus de 45 % de tyrosine sont oxydés pour former de la dityrosine et de la trityrosine. En présence de cystéine ou de glutathion, on observe une diminution de la quantité de tyrosine oxydée, une production de cystine ou de glutathion oxydé (GSSG) ainsi que la formation de produits d’addition entre la tyrosine et la cystéine ou le glutathion (GSH). Dans ce cas, la formation de dityrosine et de trityrosine est très faible, voire nulle. En présence d’acides para-coumarique, férulique ou sinapique (naturellement estérifiés aux chaines d’arabinoxylanes), l’oxydation de la tyrosine est également diminuée alors que les acides cinnamiques sont totalement oxydés et que des quantités encore notables de dityrosine et de trityrosine sont formées. En présence de GSH et d’acide férulique, le même taux d’oxydation de la tyrosine qu’en présence d’acide férulique seul est observé, alors que les quantités de dityrosine et de trityrosine formées sont très inférieures au cas précédent. Bien que la quantité de GSSG soit proche de celle obtenue lorsque le GSH est seul en présence de tyrosine, la consommation de GSH est plus importante. Il y aurait donc plus de glutathion impliqué dans d’autres liaisons avec la tyrosine (ou l’acide férulique). Les analyses par chromatographie liquide couplée à un spectrophotomètre à barrette de diodes ou à un spectromètre de masse ont permis d’identifier certains des produits formés. Ces résultats mettent en évidence les interactions mises en jeu lors de l’oxydation enzymatique de ces composés endogènes à la farine. La peroxydase de la farine FC1 peut donc catalyser la formation de liaisons intra ou inter protéines, de liaisons intra ou inter arabinoxylanes ou de liaisons entre les protéines ou les arabinoxylanes. Cette enzyme en présence d’eau oxygénée est ainsi susceptible de contribuer à la formation de la pâte au cours du pétrissage de pâte de farine de blé.

Article complet à lire dans la revue Industrie des Céréales numéro 169, page(s) 10-16, référence 169/10.

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