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La lipoxygénase (LOX), en oxydant l'acide linoléique en présence d'oxygène, produit des radicaux très réactifs qui sont susceptibles de cooxyder les pigments caroténoïdes, les vitamines liposolubles, les thiols et les protéines du blé. Ces réactions, au cours du pétrissage d'une farine de blé, contribuent aux propriétés rhéologique et organoleptique de la pâte. Dans un système modèle, nous avons étudié, au cours du temps, l'effet de l'activité lipoxygénasique de soja à pH 6,5 sur une protéine (alcool déshydrogénase) riche en fonction thiols. Nous avons suivi l'évolution de son poids moléculaire par filtration sur gel et électrophorèse. Sur les fractions protéiques issues de la filtration sur gel, nous avons mesuré l'oxydation des fonctions thiols par la méthode d'Ellman, la teneur en protéines par la méthode de Bradford et l'activité de l'alcool déshydrogénase (ADH) par spectrophotométrie à 340 nm. Sur les fractions lipidiques nous avons mesuré l'absorbance à 234 nm et 278 nm et quantifié l'acide linoléique (RH), les hydroperoxydes (ROOH) et les hydroxyacides (ROH) par CLHP/UV à 210 nm et 234 nm. En présence de lipoxygénase, l'ADH native subit des modifications. Des pontages intramoléculaires sont révélés par la perte des fonctions thiols libres, la perte de l'activité et une diminution de l'activité spécifique de la protéine. Sont mis en évidence la formation de polymères de haut poids moléculaire par pontages intermoléculaires. En présence d'ADH, la quantité de produits de dégradation de l'acide linoléique formés est diminuée et la composition de cette fraction est modifiée.

Article complet à lire dans la revue Industrie des Céréales numéro 144, page(s) 38-40, référence 144/38.