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La chromatographie sur gel de dextrane des extraits acétiques de gluten et ses possibilités d'emploi

01/04/1970
Léon PETIT, Bernard GODON
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La chromatographie sur gel et particulièrement sur gel de dextrane s'est révélée un outil efficace dans l'analyse protéique, du fait qu'elle permet de séparer les grosses molécules protéiques d'autres molécules plus petites, aussi bien que de fractionner les différentes protéines elles-mêmes. Divers auteurs l'ont utilisée pour étudier les protéines des céréales et particulièrement les protéines du gluten. Les conditions opératoires peuvent être variées et dépendent du but poursuivi, mais ces conditions opératoires sont toujours très importantes. La méthode de fractionnement que nous allons décrire et que nous utilisons depuis 7 ans a été définie dans l'hypothèse suivante, à savoir que chaque gluten doit ses propriétés structurales et donc rhéologiques à des assemblages protéiques plus ou moins labiles. Pour respecter l'intégrité de ces édifices, il ne faudra mettre en oeuvre que des moyens analytiques à action modérée, tant du point de vue des traitements physiques que de celui des traitements chimiques. En particulier, la méthode de solubilisation ou de dispersion du gluten - dans l'incapacité où nous sommes de faire une analyse de structure autrement que par voie humide - devra exclure l'emploi de procédés mécaniques de dispersion trop énergiques et également l'emploi de solvants ou de dispersants « dénaturants ». Cette étape de la mise en solution nous paraît particulièrement importante, car il est évident que, placée en tête de la série opératoire, elle conditionne tous les résultats que l'on peut attendre par la suite.

Article complet à lire dans le bulletin EFM numéro 236, page(s) 084-087, référence 236/084.

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